阿尔茨海默氏症较开始由德国精神学家与病理学家Alois Alzheimer于1906年发现，是一种发病进程较慢并伴随着時间持续恶变的神经退行性疾病，是失智症（痴呆症）的主要部分。2014-2015年间引发美国人十种死亡原因中阿尔茨海默氏症排行第六，但上升趋势远超前五位而且是排行首位心脏病的17倍；在WHO发布的2016年全世界前10死因中位居第5；2017年BBC报导全世界前十死因中失智症（老年痴呆）位于心血管疾病、癌症、呼吸系统疾病、
糖尿病、下呼吸道感染后边，列第6位。现阶段在发达国家中，阿尔茨海默氏症被人认为是花费较高社会发展资源的一种疾病。
尽管阿尔茨海默氏症被发现到现在已超过百年，但其病因迄今没有结论。在其中占主要位置的一个推断病因为1991年明确提出的β-淀粉样蛋白假说。β-淀粉样蛋白是淀粉样前体蛋白( amyloid precursor protein，APP)被蛋白酶水解反应后引发的约39-43个氨基酸构成的短肽。β-淀粉样蛋白在人的大脑中聚合沉积产生β-淀粉样斑块(β-amyloid plaques)堆积是阿尔茨海默氏症的主要病理学特点之一，并被人认为是主要病因。还有假说认为未产生斑块堆积的β淀粉样蛋白寡聚体才算是发病的罪魁祸首，一种又被称作淀粉样蛋白衍生可溶性配体（amyloid-derived diffusible ligands, ADDLs），是类似于朊病毒蛋白(prion protein, PrP)的一种具备传染性的蛋白质，会引发传递性的神经系统变性病。
东京大学药学院有机和药物化学调研室的工作人员，应用测算化学对被认为与阿尔茨海默氏症（Alzheimer’s Disease）息息相关的β-淀粉样蛋白（Amyloid β，Aβ）的聚集结构特征开展了拓扑分析。在其疏水核区域靠前次观察到先前从没被科技界关注到的弱电子相互作用，故而表明了β-淀粉样蛋白堆积的发源。有关科研成果早已发布在2019年7月24日的《Scientific Reports》上。
β-淀粉样蛋白因带有很多疏水性氨基酸而具有容易聚集沉积的特点，这些的聚集方式多是β－折叠(β－sheet)结构。β－折叠又称β片层结构（β-pleated sheet），归属于蛋白质典型的2级结构类型的一种。β-折叠中，两根以上氨基酸链（肽链）或同一条肽链中间的不一样的部分产生平行或反平行排序，通常会认为是根据肽链间或肽段间的氢键维持。这每一条肽链或肽段被称作β-折叠股或β-股(β－strand)，氢键主要在股间而并不是股内。
此次科学研究工作组根据QTAIM (Quantum Theory of Atoms in Molecules，分子中的原子量子理论)对β-淀粉样蛋白β－折叠拓扑结构测算剖析发现，β-股内空间接近的特殊疏水性氨基酸原子间本来无足轻重的电子会产生积聚，并 产生弱电子相互作用；更进一步发现，β-淀粉样蛋白的β-股间除去常规的氢键维持外，也因为一种弱电子相互作用的存在而产生更加坚固的网状结构， 促使β-片层的平稳存在。
此次发现β-淀粉样蛋白肽链中疏水性氨基酸的侧链中间存在的弱电子相互作用，说明过去所认为的由总体相互作用产生的蛋白间疏水性结构并不是均质，反而是依存于氨基酸组分中每一个原子而且具备明确的方向性。此次对β-淀粉样蛋白聚集结构的微观电子行为剖析，表明了β－折叠及斑块堆积的结构特征起源，将非常有利于对于阻拦β-淀粉样蛋白沉积的新药开发。
阿尔茨海默氏症
阿尔茨海默症，又叫老年痴呆，是一种中枢神经系统变性病。起病隐匿，发病缓慢，呈进行性，是老年痴呆较常见的一种类型。主要表现为渐进性记忆障碍、认知功能障碍、人格改变及语言障碍等神经精神症状，严重影响社交、职业与生活功能。应当注意避免病毒感染，减少铝中毒，加强文化修养，避免头外伤等来预防阿尔茨海默症的发生。
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